| AtTRN1底物的NLS分析 |
| Alternative Title | NLS analysising of AtTRN1’ cargos
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| 王小宁 |
| Thesis Advisor | 刘恒
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| 2015-05-29
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| Degree Grantor | 兰州大学
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| Place of Conferral | 兰州
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| Degree Name | 硕士
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| Keyword | 核质转运
AtTRN1
底物
核定位信号
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| Abstract | 目前在哺乳动物中入核转运蛋白研究较为清楚的有两大种，即Kapβ1和Kapβ2，这两种核转运蛋白分别能够识别两种类型的核定位信号（nuclear localization signal，NLS），即Kapβ1所识别的经典NLS和Kapβ2所识别的PY-NLS；然而在植物中，Kapβ2的相关研究很少。本研究在实验室已建立拟南芥cDNA文库和已有筛库结果的基础上，用酵母双杂实验进行验证，确认这些蛋白与AtTRN1（AtKapβ2）的相互作用；并进行生物信息学分析，进一步将其截短，验证截短后片段与AtTRN1的相互作用，寻找AtTRN1可能识别的区域。得到了如下结果：第一，得到了18个能够与AtTRN1相互作用的蛋白，除了2个Ran蛋白外，还有众多的酶和转录因子，同时还有一些调控蛋白、转运蛋白和1个未注释蛋白，这些蛋白均不含有PY-NLS。第二，截短实验结果及分析表明AtTRN1可能倾向于识别双组分的NLS，然而如何识别不含有双组分NLS的蛋白则依然未知。第三，AtTRN1底物的NLS没有整体碱性的特征，结构无序性较高，序列之间相似性较差。通过本论文的研究，我们得到AtTRN1与动物Kapβ2在底物类型和识别序列上诸多不同的地方。 |
| Other Abstract | Results: First we obtain 18 proteins that can interact with AtTRN1, which consist of 2 Ran proteins, many enzymes and transcription factors, some regulatory proteins, transporters and 1 protein uncharacterized. Second, the results of truncated experiment suggest AtTRN1 may be inclined to recognize bipartite NLS, however, that how AtTRN1 does recognize proteins without bipartite NLS remains unknown. |
| URL | 查看原文
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| Language | 中文
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| Document Type | 学位论文
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| Identifier | https://ir.lzu.edu.cn/handle/262010/222064
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| Collection | 生命科学学院
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Recommended Citation
GB/T 7714 |
王小宁. AtTRN1底物的NLS分析[D]. 兰州. 兰州大学,2015.
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